Page 7 - ChemLife 6. Sayı

BILIMSEL

verici bir gelecek için hazır. Biyomoleküllerin nasıl işlediği-
ni ve etkileşim kurduğunu an-
Jacques Dubochet , 1942’de lamak, biyokimyanın temelini
İsviçre, Aigle’de doğdu. Dokto- oluşturur ve yeni ilaçlar ve tıbbi
rasını 1973’te, Cenevre Üniver- tedaviler geliştirme çabalarını
sitesi ve Basel Üniversitesinde destekler, hastalıkları anlar ve
yaptı. Lozan Üniversitesinde tedavi eder.
Biyofizik Onursal Profesörüdür.
www.unil.ch/dee/en/home/ Yakın zamandaki bir örnek Zika
menuinst/people/hono- virüsüdür. Brezilya’da meyda-
rary-professors/prof-jacqu- na gelen hastalıklar sırasında
es-dubochet.html bir grup araştırmacı, birkaç ay
Joachim Frank , 1940’da Sie- içinde virüs yapısının yüksek
gen, Almanya’da doğdu. Dok- çözünürlüklü bir 3D görüntü-
torasını 1970’te, Münih Teknik sünü üretti. Bu, virüsün ya-
Üniversitesi, Almanya’da yaptı. yılmasını önlemek için ilaçlar
Columbia Üniversitesinde Bi- MRC Moleküler Biyoloji Laboratuvarındaki kriyo elektron mikroskopları tarafından hedef alınabilecek
yokimya ve Moleküler Biyofizik olası bölgeleri aramak için bir
ve Biyoloji Bilimleri Profesörü- görüntüsü dedektöre yansıtılır. X-ışını kırınımı veya NMR kul- başlangıç noktası sağladı.
dür. Elektronların dalga boyu ışı- lanarak proteinlere bakamaz
http://franklab.cpmc.columbia. ğınkinden çok daha kısa oldu- mısınız? Biliyor musun?
edu/franklab/ ğu için, süper çözünürlüklü ışık ( 109 ) 1901 ve 2017 arasında
Richard Henderson , 1945’te mikroskobisinden (2014 yılında X-ışını kırınımı, biyomolekül- Kimya Nobel Ödülleri verildi. www.chemlife.com.tr
Edinburgh, İskoçya doğumlu. kimya Nobel ödülü verilmiştir) lerin çok yüksek çözünürlüklü ( 63 ) Kimya Ödüllünü tek ola-
Doktorasını 1969’da, Camb- bile çok daha ince detaylar or- yapılarını verebilir ve sadece rak kazanan kişi sayısı.
ridge Üniversitesi, İngiltere’te taya çıkarabilir. bunun için birkaç Nobel ödülü ( 4 ) Kimya Ödülü kazan kadın
yaptı. MRC Laboratuvarı Mo- verilmiştir. Fakat x-ışını yapı- sayısı.
leküler Biyoloji Programı Lide- Ancak bazı malzemeler ( özel- sını elde etmek için, molekülü ( 1 )Frederick Sanger, 1958’de 7
ridir. likle biyomoleküller ) gelenek- kristalize edebilmeniz gerekir. ve 1980’de iki kez Kimya Ödülü
www2.mrc-lmb.cam.ac.uk/ sel TEM’lerde kullanılan yük- Birçok protein hiç kristalleşme- aldı.
groups/rh15/ sek vakum koşulları ve yoğun mektedir. Ve bazı durumlarda, ( 35 ) 1935 yılında Nobel Kimya
elektron ışınları ile uyumlu kristalleşme süreci yapıyı de- Ödülüne layık görülen Frédé-
değildir. Molekülleri çevreleyen ğiştirir, bu yüzden molekülün ric Joliot, şimdiye kadarki ödül
Transmisyon elektron mikros- su buharlaşır ve yüksek enerjili gerçekte nasıl göründüğünü alan en genç bilim insanıdır.
kopları (TEM’ler), moleküllerin elektron molekülleri yakar ve temsil etmez. ( 85 ) 2002 yılında Kimya Ödü- Ekim - 2017
ve malzemelerin atom ölçekli yok eder. Cryo-EM, bu prob- lü sahibi olan yaşlı bilim insanı
yapılarını incelemek için bir lemlerin üstesinden gelmek Kriyo-EM’de, kristaller gerek- John B. Fenn’dir.
elektron demeti kullanır. için donmuş numuneler, daha mez ve aynı zamanda, bilim ( 58 ) Nobel Kimya Ödülünü ka-
Işın çok ince bir numuneyi ge- nazik elektron ışınları ve sofisti- adamlarının biyomoleküllerin zananların yaş ortalaması.
çerken moleküller ile etkileşi- ke görüntü işleme yöntemlerini işlevlerini yerine getirirken na-
me girer ve bu numunenin bir kullanmaktadır. sıl hareket edip etkileşimde bu-
lunduklarını görmelerini sağlar.
NMR da çok ayrıntılı yapılar
verebilir ve küçük molekülle-
rin yapısal değişikliklerini veya
bağlanmasını araştırır. Fakat
nispeten küçük proteinler veya
protein kısımları ve genellikle
hücre membranlarında bulu-
nan proteinler ile sınırlıdır. Daha
büyük proteinleri, membrana
bağlı reseptörleri veya birkaç
biyomolekülün komplekslerini
birlikte çalışmak istiyorsanız,
Kriyo-EM bunun için en ideal-
dir.

Kriyo-EM ne için kullanılır?